Receptor de TGF-beta 3

No debe confundirse con Beta glucano.
Receptor del factor de crecimiento transformante beta 3
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos TGFBR (HGNC: 11774) ; BGCAN; betaglycan
Identificadores
externos
  • OMIM: 600742
  • EBI: TGFBR
  • GeneCards: Gen TGFBR
  • UniProt: TGFBR
Locus Cr. 5 [1]
              
Ontología génica
Función molecular • actividad del receptor TGF beta
• unión del receptor TGF beta tipo II
• unión al receptor del factor de crecimiento transformante beta
• unión proteica
• unión a glucosaminoglicano
• unión a heparina
• actividad de co-receptor
• unión al factor de crecimiento de fibroblastos
• unión al dominio PDZ
• unión a SMAD
• unĩn a activina
• unión al factor de crecimiento transformante beta
• actividad como receptor del factor de crecimiento transformante beta, tipo III
Componente celular • matriz extracelular proteica
• espacio extracelular
• citoplasma
• componente integral de la membrana plasmática
• sitio externo de la membrana plasmática
• superficie celular
Proceso biológico • respuesta a la hipoxia
• transición epitelial a mesenquima
• desarrollo hepático
• morfogenesis del corazón
• respuesta inmune
• ruta de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta
• ensamblaje del complejo del receptor del factor de crecimiento transformante beta
• crecimiento celular
• migración celular
• regulación positiva de la ruta de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta
• regulación negativa de la ruta de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta
• regeneración orgánica
• respuesta a la hormona foliculoestimulante
• respuesata a la prostaglandina E
• respuesta a la hormona luteinizante
• regulación de uniones proteicas
Referencias: AmiGO / QuickGO
Patrón de expresión de ARNm
ancho=250px
Más información
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
7049
UniProt
Q03167 n/a
RefSeq
(ARNm)
NP_001182612 n/a
  • v
  • t
  • e
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El betaglicano[1]​ también conocido como receptor del factor de crecimiento transformante beta 3 (TGFBR3), es un receptor de la proteína TGF beta 3 codificado en humanos por el gen supresor tumoral HGNC TGFBR3 . Es una proteína transmembrana con un peso molecular >300 kDa.[2]​ El receptor de TGF-beta 2 pertenece a la familia de las serina/treonina proteína cinasas y a la subfamilia de receptores TGF-beta que protruyen a la superficie celular.[3]​ Está compuesto por cadenas de condroitín sulfato y heparán sulfato. El receptor forma un complejo heterodimérico con varios miembros de la superfamlia TGF-beta por intermedio de su núcleo proteico.[4]​ Se une además con ciertos TGF-beta por medio de sus cadenas de heparán sulfato.[5]​[6]​

Funciones

Se ha demostrado que el receptor del TGF-beta 3 se une a la inhibina, una proteína que inhibe la secreción de una gonadotropina, la hormona foliculoestimulante (FSH).[7]​ Al hacerlo actúa como antagonista de las señales de la activina disminuyendo la biosíntesis y secreción de la FSH en la regulación del ciclo menstrual.[8]​

No tiene funciones directas en la transducción de señal del TGF-beta.[9]​ Pero cuando se une a otros miembros de la superfamilia TGF-beta,[4]​ forma complejos receptor/ligando a nivel de la superficie celular cumpliendo una función como reservorio o acaparamiento de ligandos disponibles para los receptores TGF-beta.[10]​[11]​

Véase también

Referencias

  1. ↑ Arce, Víctor M.; Catalina, Pablo F.; Mallo, Federico (2006). Endocrinología. Univ Santiago de Compostela. p. 57. ISBN 8497506227. 
  2. ↑ Wang XF, Lin HY, Ng-Eaton E, etal (1991). «Expression cloning and characterization of the TGF-beta type III receptor». Cell 67 (4): 797-805. PMID 1657407. doi:10.1016/0092-8674(91)90074-9. 
  3. ↑ López-Casillas F, Cheifetz S, Doody J, etal (1991). «Structure and expression of the membrane proteoglycan betaglycan, a component of the TGF-beta receptor system». Cell 67 (4): 785-95. PMID 1657406. doi:10.1016/0092-8674(91)90073-8. 
  4. ↑ a b Peralta-Zaragoza, Oscar, Lagunas-Martínez, A., & Madrid-Marina, Vicente. (2001). Factor de crecimiento transformante beta-1: estructura, función y mecanismos de regulación en cáncer Salud Pública de México, 43(4), 340-351. Accesado el 14 de diciembre de 2015
  5. ↑ Dreyfuss, Juliana L., Regatieri, Caio V., Jarrouge, Thais R., Cavalheiro, Renan P., Sampaio, Lucia O., & Nader, Helena B.. (2009). Heparan sulfate proteoglycans: structure, protein interactions and cell signaling Anais da Academia Brasileira de Ciências, 81(3), 409-429. Accesado el 14 de diciembre de 2015
  6. ↑ RIDER CC. 2006. Heparin/heparan sulphate binding in the TGF-beta cytokine superfamily. Biochem Soc Trans 34: 458-460.
  7. ↑ Reis, Fernando Marcos dos, & Rezende, Carolina Passos de. (2009). Aplicações das dosagens de inibinas em Ginecologia e Obstetrícia Revista Brasileira de Ginecologia e Obstetrícia, 31(12), 621-625. Accesado el 14 de diciembre 2015
  8. ↑ Lewis KA, Gray PC, Blount AL, etal (2000). «Betaglycan binds inhibin and can mediate functional antagonism of activin signalling». Nature 404 (6776): 411-4. PMID 10746731. doi:10.1038/35006129. 
  9. ↑ Brown CB, Boyer AS, Runyan RB, Barnett JV (1999). «Requirement of type III TGF-beta receptor for endocardial cell transformation in the heart». Science 283 (5410): 2080-2. PMID 10092230. doi:10.1126/science.283.5410.2080. 
  10. ↑ Andres JL, Stanley K, etal (1989). «Membrane-anchored and soluble forms of betaglycan, a polymorphic proteoglycan that binds transforming growth factor-beta». J. Cell Biol. 109 (6 (Pt 1)): 3137-3145. PMC 2115961. PMID 2592419. doi:10.1083/jcb.109.6.3137. 
  11. ↑ Andres JL, DeFalcis D, etal (1992). «Binding of two growth factor families to separate domains of the proteoglycan betaglycan». J. Biol. Chem. 267 (9): 5927-5930. PMID 1556106. 
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