Piruvato carboxilasa

Piruvato carboxilasa
Piruvato carboxilasa tetramer, Listeria monocytogenes
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo	PC (HGNC: 8636)
Identificadores externos	OMIM: 608786 EBI: PC GeneCards: Gen PC UniProt: PC  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	6.4.1.1
Locus	Cr. 11 q11-q13.1
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Datos enzimáticos
Cofactor(es)	biotina
Información adicional
Localización subcelular	mitocondria
Ruta(s)	gluconeogénesis
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	5091
UniProt	P11498 n/a
RefSeq (ARNm)	NM_000920 n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
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La piruvato carboxilasa (PC) (EC 6.4.1.1) es una enzima implicada en la gluconeogénesis que cataliza la conversión de piruvato en oxalacetato de forma dependiente de adenosín trifosfato (ATP) y biotina. La enzima emplea acetil-CoA como activador alostérico. Se trata de una enzima clave en una reacción anaplerótica, es decir, aquella que interviene en mantener en concentración suficiente los diversos componentes del ciclo de Krebs, ruta metabólica que vertebra el metabolismo. El incremento de energía libre de Gibbs del proceso es de -2,1 kJ/mol.^[1]​

piruvato + CO₂ + H₂O + ATP → oxalacetato + ADP+ P_i + 2 H⁺

piruvato + HCO₃^- + ATP ${\displaystyle \rightleftarrows }$ oxalacetato + ADP+ P_i

Referencias